کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5915932 | 1163342 | 2009 | 11 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Characterization of Plasmodium falciparum serine hydroxymethyltransferase-A potential antimalarial target
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SHMTMOPSP. vivaxMTHFRPCDPLPPMSFPAGE5-MethyltetrahydrofolateDTMPDeoxythymidine 5′-monophosphateDTTIPTGH4folateNaClFPLCHEPESSDS3-(N-morpholino) propanesulfonic acid - 3- (N-مورفولینو) پروپان سولفونیک اسید5,10-methylenetetrahydrofolate reductase - 5،10-methylenetetrahydrofolate reduktaze5,10-Methylenetetrahydrofolate - 5،10-متیلن تترا هیدرو فولاتNAD(P)H - NAD (P) HPCA - PCAEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدprotocatechuic acid - اسید پروتکتاتوکوئیکpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدisopropyl thio-β-d-galactoside - ایزوپروپیل تیو-ب-د گالاکتوزیدdithiothreitol - دیتیوتریتولsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتSodium chloride - سدیم کلریدserine hydroxymethyltransferase - سرین هیدروکسی متیل ترانسفرازfast performance liquid chromatography - عملکرد سریع کروماتوگرافی مایعphenylmethyl sulfonyl fluoride - فنیل متیل سولفونیل فلورایدFolate metabolism - متابولیسم فولاتProtocatechuate 3,4-dioxygenase - پروتوکاتوکات 3،4 دیوکسژیگنازPlasmodium falciparum - پلاسمودیوم فالسیپارومpyridoxal-5′-phosphate - پیریدوکسال 5'-فسفات
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شناسی مولکولی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Serine hydroxymethyltransferase (SHMT) is a ubiquitous enzyme required for folate recycling and dTMP synthesis. A cDNA encoding Plasmodium falciparum (Pf) SHMT was expressed as a hexa-histidine tagged protein in Escherichia coli BL21-CodonPlus® (DE3)-RIL. The protein was purified and the process yielded 3.6Â mg protein/l cell culture. Recombinant His6-tagged PfSHMT exhibits a visible spectrum characteristic of pyridoxal-5â²-phosphate enzyme and catalyzes the reversible conversion of l-serine and tetrahydrofolate (H4folate) to glycine and 5,10-methylenetetrahydrofolate (CH2-H4folate). Steady-state kinetics study indicates that His6-tagged PfSHMT catalyzes the reaction by a ternary-complex mechanism. The sequence of substrate binding to the enzyme was also examined by glycine product inhibition. A striking property that is unique for His6-tagged PfSHMT is the ability to use d-serine as a substrate in the folate-dependent serine-glycine conversion. Kinetic data in combination with expression result support the proposal of SHMT reaction being a regulatory step for dTMP cycle. This finding suggests that PfSHMT can be a potential target for antimalarial chemotherapy.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Molecular and Biochemical Parasitology - Volume 168, Issue 1, November 2009, Pages 63-73
Journal: Molecular and Biochemical Parasitology - Volume 168, Issue 1, November 2009, Pages 63-73
نویسندگان
Somchart Maenpuen, Kittipat Sopitthummakhun, Yongyuth Yuthavong, Pimchai Chaiyen, Ubolsree Leartsakulpanich,