کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
6139487 | 1594238 | 2015 | 13 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
N-glycosylation profiling of porcine reproductive and respiratory syndrome virus envelope glycoprotein 5
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PNGase FVirion structureLacNAcDSAWGASIAN-acetyllactosamineGP5LEAConAPRRSVNeuAcKdnGlcNAcNeuGcFucoseFucPeptide-N-glycosidase FConcanavalin ADatura stramonium agglutininN-Glycan - N-گلیکانN-acetylneuraminic acid - اسید N-استیلون اورامینیکN-glycolylneuraminic acid - اسید N-گلیکولیل نورامنیکSialic acid - سیالیک اسیدMass spectrometry - طیف سنجی جرمیLectin - لکتینN-acetylglucosamine - نیتستیگلوکوزامینPorcine reproductive and respiratory syndrome virus - ویروس سندرم تولید مثل و تنفسیVeterinary virology - ویروس شناسی دامپزشکیGal - گالGalactose - گالاکتوزمی Wheat germ agglutinin - گیاه گندم آگلوتیینین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
ایمنی شناسی و میکروب شناسی
ویروس شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Porcine reproductive and respiratory syndrome virus (PRRSV) is a positive-sense ssRNA virus whose envelope contains four glycoproteins and three nonglycosylated proteins. Glycans of major envelope glycoprotein 5 (GP5) are proposed as important for virus assembly and entry into permissive cells. Structural characterization of GP5 glycans would facilitate the mechanistic understanding of these processes. Thus, we purified the PRRSV type 2 prototype strain, VR2332, and analyzed the virion-associated glycans by both biochemical and mass spectrometric methods. Endoglycosidase digestion showed that GP5 was the primary protein substrate, and that the carbohydrate moieties were primarily complex-type N-glycans. Mass spectrometric analysis (HPLC-ESI-MS/MS) of GP5 N-glycans revealed an abundance of N-acetylglucosamine (GlcNAc) and N-acetyllactosamine (LacNAc) oligomers in addition to sialic acids. GlcNAc and LacNAc accessibility to ligands was confirmed by lectin co-precipitation. Our findings help to explain PRRSV infection of cells lacking sialoadhesin and provide a glycan database to facilitate molecular structural studies of PRRSV.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Virology - Volume 478, April 2015, Pages 86-98
Journal: Virology - Volume 478, April 2015, Pages 86-98
نویسندگان
Juan Li, Shujuan Tao, Ron Orlando, Michael P. Murtaugh,