کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8261584 | 1534681 | 2012 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Anti-amyloidogenic effects of soybean isoflavones in vitro: Fluorescence spectroscopy demonstrating direct binding to Aβ monomers, oligomers and fibrils
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
AFMDAITTRFormononetinDTTPICUPAβamyloid β-protein - β-پروتئین آمیلوئیدphoto-induced cross-linking of unmodified proteins - اتصال متقابل عکس پروتئین های غیر متمرکزEmission - انتشارphosphate buffer - بافر فسفاتFOR - برایThT - بلهAlzheimer's disease - بیماری آلزایمرThioflavine T - تیوفلاوین تیstandard error - خطای استانداردDaidzein - داایدزینpur - در حینdithiothreitol - دیتیوتریتولcircular dichroism - رنگ تابی دورانیThree-dimensional fluorescence spectroscopy - طیف سنج سه بعدی فلورسانسFragment - قطعهGenistein - ماده جنستئینCerebrospinal fluid - مایع مغزی نخاعیCSF - مایع مغزی نخاعیequ - معادلElectron microscopy - میکروسکوپ الکترونیatomic force microscopy - میکروسکوپ نیروی اتمیExcitation - هیجانArbitrary Unit - واحد خودآموزGEN - ژنرالGly - گلیGlycitein - گلی چیتین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
سالمندی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠Isoflavones inhibited the fibrillization and oligomerization of amyloid β-proteins (Aβs). ⺠Isoflavones destabilized preformed amyloid β-protein (Aβ) fibrils. ⺠Glycitein bound to Aβ monomers, oligomers and fibrils, leading the anti-amyloidogenic effects. ⺠Glycitein bound to Aβ1-42, Aβ1-40, Aβ1-16 and Aβ25-35, having the most potent affinity for Aβ25-35.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease - Volume 1822, Issue 8, August 2012, Pages 1316-1324
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease - Volume 1822, Issue 8, August 2012, Pages 1316-1324
نویسندگان
Mie Hirohata, Kenjiro Ono, Jun-ichi Takasaki, Ryoichi Takahashi, Tokuhei Ikeda, Akiyoshi Morinaga, Masahito Yamada,