کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10798118 | 1053296 | 2005 | 11 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Membrane perturbation effects of peptides derived from the N-termini of unprocessed prion proteins
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PrPsccellular isoform of PrPpAntpscrapie isoform of PrPPOPGLUVsDPHPrPcPoPCdHPCCPPFCSNLSPrP1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphoglycerol - 1-پالمیتویل-2-oleoyl-sn-گلیسرو-3-فسفو گلیسرول1-Palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine - 1-پالمیتویل-2-اولئویل-اسن-گلیسرو-3-فسفوشولینP/L - P / LSUVs - SUV هاMembrane perturbation - اختلال غشاءlarge unilamellar vesicles - بزرگ کیسه های بدون انعطاف پذیرnuclear localization sequence - دنباله محلی سازی هسته ایcircular dichroism - رنگ تابی دورانیRhodamine - رودامینendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی fluorescence correlation spectroscopy - طیف سنجی همبستگی فلورسانسPhospholipid vesicle - فسفولیپید میوزلFluorescence - فلورسنسPrion protein - پروتئین پریونCell-penetrating peptide - پپتید نفوذ سلولیsmall unilamellar vesicles - کیسه های کوچک کوچک
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Peptides derived from the unprocessed N-termini of mouse and bovine prion proteins (mPrPp and bPrPp, respectively), comprising hydrophobic signal sequences followed by charged domains (KKRPKP), function as cell-penetrating peptides (CPPs) with live cells, concomitantly causing toxicity. Using steady-state fluorescence techniques, including calcein leakage and polarization of a membrane probe (diphenylhexatriene, DPH), as well as circular dichroism, we studied the membrane interactions of the peptides with large unilamellar phospholipid vesicles (LUVs), generally with a 30% negative surface charged density, comparing the effects with those of the CPP penetratin (pAntp) and the pore-forming peptide melittin. The prion peptides caused significant calcein leakage from LUVs concomitant with increased membrane ordering. Fluorescence correlation spectroscopy (FCS) studies of either rhodamine-entrapping (REVs) or rhodamine-labeled (RLVs) vesicles, showed that addition of the prion peptides resulted in significant release of rhodamine from the REVs without affecting the overall integrity of the RLVs. The membrane leakage effects due to the peptides had the following order of potency: melittin > mPrPp > bPrPp > pAntp. The membrane perturbation effects of the N-terminal prion peptides suggest that they form transient pores (similar to melittin) causing toxicity in parallel with their cellular trafficking.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1716, Issue 2, 15 October 2005, Pages 126-136
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1716, Issue 2, 15 October 2005, Pages 126-136
نویسندگان
Mazin Magzoub, Kamila OglÄcka, Aladdin Pramanik, L.E. Göran Eriksson, Astrid Gräslund,