کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10814882 | 1058428 | 2015 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Inhibition of protein phosphatase-1 and -2A decreases the chemosensitivity of leukemic cells to chemotherapeutic drugs
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PKCTHP-1TBSTPRBCLAPP2ATBSphorbol 12-myristate 13-acetatePP1MYPT1DNRHEPESCalyculin APMSFCPI-17PP1CPNUTSFBSSDSPBS3-[(3-cholamidopropyl)dimethylammonio]-1-propanesulfonate - 3 - [(3-کلامیدوپروپیل) دی متیل آمونیو] -1-پروپان سولفونات4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid - 4- (2-hydroxyethyl) -1-piperazineethanesulfonic acidBSA - BSADMSO - DMSOPMA - LDC هاphenylmethanesulfonylfluoride - phenylmethanesulfonyl fluorideSmall interfering RNA - RNA تداخل کوچکSDS–PAGE - SDS-PAGEsiRNA - siRNAbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدOkadaic acid - اسید اوکادائیکSDS–polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل SDS-polyacrylamide gelTautomycin - تاوتومایسینTris-buffered saline - تریس بافر شورDaunorubicin - داونوروبیسینDimethyl sulfoxide - دیمتیل سولفواکسیدfetal bovine serum - سرم جنین گاوlactate dehydrogenase - لاکتات دهیدروژناز LDH - لاکتات دهیدروژناز به صورت مختصر شده LDH Phosphate-buffered saline - محلول نمک فسفات با خاصیت بافریMyosin phosphatase - میوزین فسفاتازretinoblastoma protein - پروتئین رتینوبلاستوماProtein phosphatase-2A - پروتئین فسفاتاز 2Aprotein phosphatase-1 - پروتئین فسفاتاز-1Protein kinase C - پروتئین کیناز سیPropidium iodide - پروتئین یدیدCHAPS - چاپس
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The phosphorylation of key proteins balanced by protein kinases and phosphatases are implicated in the regulation of cell cycle and apoptosis of malignant cells and influences anticancer drug actions. The efficacy of daunorubicin (DNR) in suppression of leukemic cell survival was investigated in the presence of tautomycin (TM) and calyculin A (CLA), specific membrane permeable inhibitors of protein phosphatase-1 (PP1) and -2A (PP2A), respectively. CLA (50 nM) or TM (1 μM) suppressed viability of THP-1 and KG-1 myeloid leukemia cell lines to moderate extents; however, they significantly increased survival upon DNR-induced cell death. CLA increased the phosphorylation level of Erk1/2 and PKB/Akt kinases, the retinoblastoma protein (pRb), decreased caspase-3 activation by DNR and increased the phosphorylation level of the inhibitory sites (Thr696 and Thr853) in the myosin phosphatase (MP) target subunit (MYPT1) as well as in a 25 kDa kinase-enhanced phosphatase inhibitor (KEPI)-like protein. TM induced enhanced phosphorylation of pRb only, suggesting that this event may be a common factor upon CLA-induced PP2A and TM-induced PP1 inhibitory influences on cell survival. Silencing PP1 by siRNA in HeLa cells, or overexpression of Flag-KEPI in MCF-7 cells coupled with inducing its phosphorylation by PMA or CLA, resulted in increased phosphorylation of pRb. Our results indicate that PP1 directly dephosphorylates pRb, while PP2A might have an indirect influence via mediating the phosphorylation level of PP1 inhibitory proteins. These data imply the importance of PP1 inhibitory proteins in controlling the phosphorylation state of key proteins and regulating drug sensitivity and apoptosis in leukemic cells.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Cellular Signalling - Volume 27, Issue 2, February 2015, Pages 363-372
Journal: Cellular Signalling - Volume 27, Issue 2, February 2015, Pages 363-372
نویسندگان
Dóra Dedinszki, Andrea Kiss, László Márkász, Adrienn Márton, Emese Tóth, László Székely, Ferenc ErdÅdi,