کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10903813 | 1086529 | 2015 | 14 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
OSBP-related protein 3 (ORP3) coupling with VAMP-associated protein A regulates R-Ras activity
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ORPOSBP-related proteinFFATOSBPPhorbol-12-myristate-13-acetateVAPVAMPBiFCMCsGSTPMA - LDC هاIntegrin - اینتگرینLTP - تقویت طولانی مدت یا LTP bimolecular fluorescence complementation - تکمیل فلورسانس دو طرفه حرکتیtwo phenylalanines in an acidic tract - دو فنیلالانین در یک دستگاه اسیدیR-Ras - ر-راسmembrane contact site - سایت تماس غشاییendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی Plasma membrane - غشای پلاسماPhosphorylation - فسفریلاسیونVapA - قطبwild type - نوع وحشیPleckstrin Homology - همخوانی PleckstrinOxysterol-binding protein - پروتئین اتصال دهنده اکسسترینVesicle-associated membrane protein - پروتئین غشاء مرتبط با Vesicleglutathione S-transferase - گلوتاتیون S-ترانسفراز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
تحقیقات سرطان
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: OSBP-related protein 3 (ORP3) coupling with VAMP-associated protein A regulates R-Ras activity OSBP-related protein 3 (ORP3) coupling with VAMP-associated protein A regulates R-Ras activity](/preview/png/10903813.png)
چکیده انگلیسی
ORP3 is an R-Ras interacting oxysterol-binding protein homolog that regulates cell adhesion and is overexpressed in several cancers. We investigated here a novel function of ORP3 dependent on its targeting to both the endoplasmic reticulum (ER) and the plasma membrane (PM). Using biochemical and cell imaging techniques we demonstrate the mechanistic requirements for the subcellular targeting and function of ORP3 in control of R-Ras activity. We show that hyperphosphorylated ORP3 (ORP3-P) selectively interacts with the ER membrane protein VAPA, and ORP3-VAPA complexes are targeted to PM sites via the ORP3 pleckstrin homology (PH) domain. A novel FFAT (two phenylalanines in an acidic tract)-like motif was identified in ORP3; only disruption of both the FFAT-like and canonical FFAT motif abolished the phorbol-12-myristate-13-acetate (PMA) stimulated interaction of ORP3-P with VAPA. Co-expression of ORP3 and VAPA induced R-Ras activation, dependent on the interactions of ORP3 with VAPA and the PM. Consistently, downstream AktS473 phosphorylation and β1-integrin activity were enhanced by ORP3-VAPA. To conclude, phosphorylation of ORP3 controls its association with VAPA. Furthermore, we present evidence that ORP3-VAPA complexes stimulate R-Ras signaling.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Experimental Cell Research - Volume 331, Issue 2, 15 February 2015, Pages 278-291
Journal: Experimental Cell Research - Volume 331, Issue 2, 15 February 2015, Pages 278-291
نویسندگان
Marion Weber-Boyvat, Henriikka Kentala, Johanna Lilja, Terhi Vihervaara, Raisa Hanninen, You Zhou, Johan Peränen, Tuula A. Nyman, Johanna Ivaska, Vesa M. Olkkonen,