کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2020109 | 1542252 | 2006 | 13 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Role of phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate in the activation of cytosolic phospholipase A2-α
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
EGFCOXGFPPIP2GECcPLA2PLCPMA - LDC ها[Ca2+]i - [Ca2 +] icyclooxygenase - آنزیم سیکلواکسیژنازArachidonic acid - اسید آراشیدونیکPleckstrin homology domain - دامنه هماهنگی Pleckstringlomerular epithelial cell - سلول های اپیتلیال گلومرولیendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی epidermal growth factor - عامل رشد اپیدرمیMembrane - غشاءcytosolic calcium concentration - غلظت کلسیم سیتوزولphorbol myristate acetate - فروبل مریستات استاتphosphatidylinositol 4,5-bisphosphate - فسفاتیدیلینوزیتول 4،5-بیسفسفاتphospholipase C - فسفولیپاز CYeast - مخمرwild type - نوع وحشیPleckstrin Homology - همخوانی Pleckstringreen fluorescent protein - پروتئین فلورسنت سبزProstaglandins - پروستاگلاندین هاprostaglandin - پروستاگلاندینهاCalb - کالباس
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Role of phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate in the activation of cytosolic phospholipase A2-α Role of phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate in the activation of cytosolic phospholipase A2-α](/preview/png/2020109.png)
چکیده انگلیسی
Cytosolic phospholipase A2-α (cPLA2) plays an important role in the release of arachidonic acid and in cell injury. Activation of cPLA2 is dependent on a rise in cytosolic Ca2+ concentration, membrane association via the Ca2+-dependent lipid binding (CaLB) domain, and phosphorylation. This study addresses the activation of cPLA2 via potential association with membrane phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2), including the role of a “pleckstrin homology (PH)-like” region of cPLA2 (amino acids 263-354). In cells incubated with complement, phorbol myristate acetate + the Ca2+ ionophore, A23187, or epidermal growth factor + A23187, expression of the PH domain of phospholipase C-δ1 (which sequesters membrane PIP2) attenuated cPLA2 activity. Stimulated cPLA2 activity was also attenuated by the expression of cPLA2 135-366, or cPLA2 2-366, and expression of a PIP2-specific 5â²-phosphatase. However, in a yeast-based assay that tests the ability of proteins to bind to membrane lipids, including PIP2, with high affinity, only cPLA2 1-200 (CaLB domain) was able to interact with membrane lipids, whereas cPLA2s 135-366, 2-366, 201-648, and 1-648 were unable to do so. Therefore, cPLA2 activity can be modulated by sequestration or depletion of cellular PIP2, although the interaction of cPLA2 with membrane PIP2 appears to be indirect, or of weak affinity.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Prostaglandins & Other Lipid Mediators - Volume 81, Issues 3â4, December 2006, Pages 113-125
Journal: Prostaglandins & Other Lipid Mediators - Volume 81, Issues 3â4, December 2006, Pages 113-125
نویسندگان
Ludmilla Le Berre, Tomoko Takano, Joan Papillon, Serge Lemay, Andrey V. Cybulsky,