کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
7586751 | 1492075 | 2017 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A functional natural deep eutectic solvent based on trehalose: Structural and physicochemical properties
ترجمه فارسی عنوان
یک عامل عمیق طبیعی یوتکتیک عمیق بر پایه ترهلوز: خواص ساختاری و فیزیکوشیمیایی
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DSCHBDsCholine chloride (PubChem CID: 6209)Trehalose (PubChem CID: 7427)CCLnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهایMolar refraction - انکسار مولارThermostability - ترموستاتاTrehalose - ترهالوز NMR - تشدید مغناطیسی هستهای Free volume - حجم آزادMolar volume - حجم مولارDeep eutectic solvents - حلال های عمیق یوتکتیکPhysicochemical properties - خواص فیزیکی و شیمیاییRefractive index - ضریب شکستNatural deep eutectic solvent - طبیعی حلال یوتکتیک عمیقFTIR - طیف سنج مادون قرمزFourier transform infrared spectroscopy - طیف سنجی مادون قرمز تبدیل فوریه یا طیف سنجی FTIRElectronic polarizability - قطبشگرایی الکترونیکیlysozyme - لیزوزیم NADES - نادانDifferential scanning calorimetry - کالریمتری روبشی افتراقیCholine chloride - کلینیل کلرید
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
چکیده انگلیسی
In this study, the natural deep eutectic solvents (NADESs) based on trehalose and choline chloride have been prepared to enhance the protein thermostability. The results of fourier transform infrared spectroscopy and 1H nuclear magnetic resonance spectroscopy suggested that there were intensive hydrogen-bonding interactions between trehalose and choline chloride in TCCL3-DES and TCCL3-DES75. The physicochemical properties of TCCL3-DES and TCCL3-DES75 were investigated in the temperature range of 293.15-363.15 K. Our results revealed that the thermostability of lysozyme, a model protein used in this study was dramatically increased in TCCL3-DES75, as evidenced by the disappearance of the denaturing peak from their Differential Scanning Calorimetry (DSC) traces. The results of circular dichroism (CD) experiments further demonstrated that the lysozyme in TCCL3-DES75 unfolded partially at 90 °C and recovered to the initial structure at 20 °C. The study suggests that TCCL3-DES75 might be a potential solvent for stabilizing proteins.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Food Chemistry - Volume 217, 15 February 2017, Pages 560-567
Journal: Food Chemistry - Volume 217, 15 February 2017, Pages 560-567
نویسندگان
Ruipu Xin, Suijian Qi, Chaoxi Zeng, Faez Iqbal Khan, Bo Yang, Yonghua Wang,