کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9028713 | 1561663 | 2005 | 13 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Functional and structural comparisons of cysteine residues in the Val108 wild type and Met108 variant of human soluble catechol O-methyltransferase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PBS2-OHE24-OHE24-MethoxyestradiolMB-COMTS-COMT2-MethoxyestradiolCOMTLC-MS-MSLC-MSTFASAMGSTDTT2-hydroxyestradiol - 2-هیدروکسی استرادیول4-Hydroxyestradiol - 4-هیدروکسی استرادیولDMSO - DMSOS-adenosyl-L-methionine - S-adenosyl-L-metionineTrifluoroacetic acid - اسید Trifluoroaceticsodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدestrogen replacement therapy - درمان جایگزینی استروژنdithiothreitol - دیتیوتریتولDimethyl sulfoxide - دیمتیل سولفواکسیدLiquid chromatography-mass spectrometry - طیف سنجی جرم کروماتوگرافی مایعMatrix-assisted laser desorption ionization time-of-flight mass spectrometry - طیف سنجی جرمی یونیزاسیون یونیزاسیون لیزر جذب ماتریسMALDI-TOF-MS - مالدی TOF-MSPhosphate-buffered saline - محلول نمک فسفات با خاصیت بافریpolymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمرازPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمرازGene polymorphism - پلی مورفیسم ژنیcatechol O-methyltransferase - کاتچول O-متیل ترانسفرازhigh performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با کارایی بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کاراglutathione S-transferase - گلوتاتیون S-ترانسفراز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم محیط زیست
بهداشت، سم شناسی و جهش زایی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Catechol O-methyltransferase (COMT) plays an important role in the inactivation of biologically active and toxic catechols. This enzyme is genetically polymorphic with a wild type and a variant form. Numerous epidemiological studies have shown that the variant form is associated with an increased risk of developing estrogen-associated cancers and a wide spectrum of mental disorders. There are seven cysteine residues in human S-COMT, all of which exist as free thiols and are susceptible to electrophilic attack and/or oxidative damage leading to enzyme inactivation. Here, the seven cysteine residues were systematically replaced by alanine residues by means of site-directed mutagenesis. The native forms and cysteine/alanine mutants were assayed for enzymatic activity, thermal stability, methylation regioselectivity, and reactivity of cysteine residues to thiol reagent. Our data showed that although there is only one encoding base difference between these two COMT forms, this difference might induce structural changes in the local area surrounding some cysteine residues, which might further contribute to the different roles they might play in enzymatic activity, and to the different susceptibility to enzyme inactivation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Chemico-Biological Interactions - Volume 152, Issues 2â3, 15 April 2005, Pages 151-163
Journal: Chemico-Biological Interactions - Volume 152, Issues 2â3, 15 April 2005, Pages 151-163
نویسندگان
Yan Li, Xiaofeng Yang, Minsun Chang, James D. Yager, Richard B. van Breemen, Judy L. Bolton,