کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
7754674 | 1499427 | 2016 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Pervanadate induces Mammalian Ste20 Kinase 3 (MST3) tyrosine phosphorylation but not activation
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PLD1HEK 293SH3SH2MAP2KMAP kinase kinase kinaseMAP3KMDCKEGFRMAP kinase kinaseHPK1PAKGPCRste20PSPMST3DMEMMSTMAP4kCysPTPnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهایMAPK - MAPKDulbecco's modified Eagle's medium - Medal of Eagle اصلاح شده DulbeccoOkadaic acid - اسید اوکادائیکTriton - تریتونTriton X-100 - تریتون X-100 Kinase assay - تست کینازNMR - تشدید مغناطیسی هستهای Cysteine - سیستئینPervanadate - فرانسویTyrosine phosphorylation - فسفوریلاسیون تروفوزینPhospholipase D1 - فسفولیپاز D1Ionic strength - قدرت یونیSrc Homology 2 - همبستگی Src 2Src homology 3 - همبستگی Src 3Protein tyrosine phosphatase - پروتئین تیروزین فسفاتازProtein serine/threonine phosphatase - پروتئین سرین / ترئونین فسفاتازhuman embryonic kidney 293 - کلیه جنینی انسان 293Madin-Darby canine kidney - کلیه های سگ کوچولو Madin-DarbyMAP kinase - کیناز MAPp21-activated kinase - کیناز فعال p21Epidermal growth factor receptor - گیرنده فاکتور رشد اپیدرمالG protein-coupled receptor - گیرندههای جفتشونده با پروتئین جی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی معدنی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The Mammalian Ste20 Kinase 3 (MST3) undergoes tyrosine phosphorylation. The proline-rich motif of MST3 may position it close to the oncoprotein Src Homology 3 (SH3) domains of adaptor proteins. The unusual tyrosine-phosphorylated MST3 may create a docking site for downstream molecules, resulting in MST3 involvement in various signals.145
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Inorganic Biochemistry - Volume 160, July 2016, Pages 33-39
Journal: Journal of Inorganic Biochemistry - Volume 160, July 2016, Pages 33-39
نویسندگان
Wei-Chih Kan, Te-Ling Lu, Pin Ling, Te-Hsiu Lee, Chien-Yu Cho, Chi-Ying F. Huang, Wen-Yih Jeng, Yui-Ping Weng, Chun-Yen Chiang, Jin Bin Wu, Te-Jung Lu,