کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9257538 | 1212451 | 2005 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
When hypoxia signalling meets the ubiquitin-proteasomal pathway, new targets for cancer therapy
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
Prolyl hydroxylase domain proteinPHDpVHLARNTC-TADCBPbHLHC-terminal transactivation domainTPTArd1N-TADPer–Arnt–SimHDACHIF-1ODDDfactor inhibiting HIF-1SUMOCPTN-terminal transactivation domainMAPK - MAPKMdm2 - MDM2aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator - اتمسفر هسته ای گیرنده آرویل کربنvon Hippel-Lindau - از Hippel-Lindaubasic helix loop helix - اسپیککس حلقه پایه حلقهpost-translational modification - اصلاح post-translationalTopotecan - توپوتانFIH-1 - حاوی 1oxygen-dependent degradation domain - دامنه تخریب وابسته به اکسیژنmurine double minute 2 - دوقلوهای قهوه ای 2Cancer - سرطانhypoxia-inducible factor-1 - فاکتور القای هیپوکسی -1PAS - نهHistone acetyltransferase - هیستون استیل ترانسفرازhistone deacetylase - هیستون داستیلازHypoxia - هیپوکسیProteasome - پروتئازومCREB binding protein - پروتئین اتصال CREBmitogen-activated protein kinase - پروتئین کیناز فعال با mitogencamptothecin - کامپتوتسین HAT - کلاهsmall ubiquitin-like modifier - کوچک مانند ubiquitin مانند اصلاح کنندهUbiquitin - یوبیکویتین
موضوعات مرتبط
علوم پزشکی و سلامت
پزشکی و دندانپزشکی
هماتولوژی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The ubiquitin-proteasomal pathway of degradation of proteins is activated or repressed in response to a number of environmental stresses and thereby plays an essential role in cell function and survival. Hypoxic stress, resulting from a decrease in the concentration of oxygen in tissues, is encountered in both physiological and pathological situations, in particular in cancer. The transcriptional complex hypoxia-inducible factor (HIF) is the key player in the signalling pathway that controls the hypoxic response of mammalian cells. Under hypoxic conditions it transactivates an impressive number of genes involved in a multitude of cellular functions. Tight regulation of this response in part involves the ubiquitin-proteasomal system where oxygen-dependent prolyl-4-hydroxylation of the α subunit of HIF triggers a cascade of events that leads to its degradation by the 26S proteasome. Inhibition of the proteasome in conjunction with topoisomerase inhibition has shown some promise in the treatment of experimental cancer. Such treatment may impact on the hypoxic adaptation of tumour cells.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Critical Reviews in Oncology/Hematology - Volume 53, Issue 2, February 2005, Pages 115-123
Journal: Critical Reviews in Oncology/Hematology - Volume 53, Issue 2, February 2005, Pages 115-123
نویسندگان
Christiane Brahimi-Horn, Jacques Pouysségur,