کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1951992 | 1538420 | 2015 | 24 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Camelid single-domain antibody fragments: Uses and prospects to investigate protein misfolding and aggregation, and to treat diseases associated with these phenomena
ترجمه فارسی عنوان
قطعات آنتی بادی تک سلولی شترید: استفاده و چشم انداز برای بررسی پروتئین غلط و تجمع پروتئین و درمان بیماری های مرتبط با این پدیده
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
NLSHSQCIMACAPPITCAβNACTSEsscFvαsynPrPGFPβ2MCDROPMDDLSMCH1sdAbHCAbPrPscPABPN1IAPPVHHPrPcnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهایDRA - DRAGH/D - H / Dα-synuclein - α-سینوکلینamyloid β-peptide - β-پپتید آمیلوئیدβ2-microglobulin - β2-میکروگلوبولینAlkaline phosphatase - آلکالین فسفاتاز یا فسفاتاز قلیاییAmyloidoses - آمیلوئیدوزdialysis-related amyloidosis - آمیلوئیدوز وابسته به دیالیزHeavy-chain antibody - آنتی بادی زنجیره ای سنگینSingle-domain antibody - آنتیبادی تک دامنهTransmissible spongiform encephalopathies - انسفالوپاتی های اسپگوماییک قابل انتقالTem - این استLewy bodies - بدن لویThT - بلهAlzheimer's disease - بیماری آلزایمرParkinson's disease - بیماری پارکینسونProtein misfolding diseases - بیماریهای غلط پروتئینNMR - تشدید مغناطیسی هستهای Surface plasmon resonance - تشدید پلاسمون سطحیSPR - تشدید پلاسمون سطحیMolecular mass - توده مولکولیThioflavin-T - تیوفلاین-TOculopharyngeal muscular dystrophy - دیستروفی عضلانی OculopharyngealANS - سالBBB - سد خونی مغزیBlood–brain barrier - سد خونی مغزیCongo red - سرخ کنگوnuclear localisation signal - سیگنال محلی سازی هسته ایFTIR - طیف سنج مادون قرمزFourier transform infrared spectroscopy - طیف سنجی مادون قرمز تبدیل فوریه یا طیف سنجی FTIRHuman lysozyme - لیزوزیم انسانیCSF - مایع مغزی نخاعیCerebrospinal fluid - مایع مغزی نخاعیcomplementarity determining region - منطقه تعریف مکملquartz crystal microbalance - میکرو ترازوی کریستال کوارتز، کوارتز کریستال میکرو بالانسQCM - میکروبازار کریستال کوارتزTransmission electron microscopy - میکروسکوپ الکترونی عبوریNanobody - نانوبدیhydrogen/deuterium - هیدروژن / دایتریمAntibody - پادتَن یا آنتیبادیDynamic Light Scattering - پراکندگی نور دینامیکیgreen fluorescent protein - پروتئین فلورسنت سبزPrion protein - پروتئین پریونamyloid precursor protein - پروتئین پیش ماده آمیلوئیIslet amyloid polypeptide - پلی اتیل اتیل آمیلوئیدFramework - چارچوبIsothermal titration calorimetry - کالری سنجی تیتاسیون ایزوترمالImmobilised metal ion affinity chromatography - کروماتوگرافی وابسته به یون فلزی مشتق شدهheteronuclear single quantum coherence - یکپارچگی کوانتومی تک هسته ای
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
The deposition of misfolded peptides and proteins in the form of amyloid fibrils is the hallmark of nearly fifty medical disorders, including Alzheimer's disease, Parkinson's disease, prion diseases and type II diabetes. These disorders, referred to as amyloidoses, generally become apparent late in life. Their psycho-sociological and economic incidence in western societies will be therefore considerable in the coming decades due to the ageing of the population. Neither preventing nor curative treatments are available yet. These disorders constitute therefore a medical challenge of great importance. Thus, an extensive research is being carried out to understand, at the molecular level, (i) how amyloidogenic proteins misfold and convert from their soluble form into amyloid fibrils, and (ii) how these aggregates or some of their oligomeric precursor species are toxic. The formation of amyloid fibrils proceeds through a complex nucleation/polymerisation mechanism with the formation of various species, including small oligomers. In this review, we focus on how VHHs or nanobodies, the antigen-binding domains of camelid heavy-chain antibodies, are being increasingly used to characterise each of the species formed on the pathway of fibril formation in terms of structure, stability, kinetics of formation and toxicity. We first introduce the characteristic features of nanobodies compared to those of conventional antibody fragments. Thereafter, we discuss how nanobodies, due to their unique properties, are used as probes to dissect the molecular mechanisms of misfolding and aggregation of six proteins associated with diseases, i.e. human lysozyme, β2-microglobulin, α-synuclein, prion, polyadenylate binding protein nuclear 1 and amyloid β-peptide. A brief general presentation of each disease and the associated peptide/protein is also provided. In addition, we discuss how nanobodies could be used as early diagnostic tools and as novel strategies to treat diseases associated with protein misfolding and aggregation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 111, April 2015, Pages 82-106
Journal: Biochimie - Volume 111, April 2015, Pages 82-106
نویسندگان
Coralie Pain, Janice Dumont, Mireille Dumoulin,