دانلود مقالات ISI درباره اکتین + ترجمه فارسی

اکتین(actin) نوعی پروتئین کروی است که در همهٔ یاخته‌های یوکاریوتی یافت می‌شود مانند ریزرشته‌ها. در سلولهای ماهیچه ای نیز یافت می‌شود. اکتین پروتئین سازندهٔ ساختار ریزرشته‌ها است. سمومی که ذخیره مونومری اکتین را مختل می‌کنند برای مطالعه پویایی اکتین مناسبند. بعضی از قارچ‌ها و اسفنج‌ها سمومی را تولید می‌کنند که چرخه پلیمری شدن اکتین را هدف قرار می‌دهند و ینابراین برای سلول‌های جانوری سمی هستند. به عنوان مثال می‌توان از سیتوکالازین و لاترونکولین نام برد. اکتین از دو زنجیره حاوی منومر های کروی تشکیل شده است که به شکل یک مارپیچ دو تایی به دور یکدیگر می پیچند. فیلامنت های اکتین که به طور عمودی به خط Z متصل هستند در دو طرف این خط قطب های مخالفی دارند. مونومر اکتین پروتئینی کروی است که G-اکتین نامیده می شود. قرار گیری تعدادی از این مونومرها در کنار هم F-اکتین را می سازد که ساختاری رشته ای دارد. ریز رشته ها همین رشته های F-اکتین هستند. G-اکتین پروتئینی با جرم مولکولی 43 کیلو دالتون می باشد و از دو لوب تشکیل شده است که در میان آنها شکافی برای اتصال ATP (یا ADP) وجود دارد. G-اکتین ها به صورت مارپیچ های دو رشته ای و راست گرد F-اکتین پلیمریزه می شوند. هر دور از این مارپیچ دو رشته ای 72 نانومتر است و 14 زیر واحد در هر رشته دارد. مونومرها طوری در هر رشته قرار گرفته اند که شکاف اتصال ATP در آنها به سمت انتهای منفی است. رشته های اکتین معمولا در انتهای مثبت خود اکتین های متصل به ATP (ATP-اکتین) دارند که به تازگی به رشته در حال رشد افزوده شده اند. هر مونومر پس از مدتی ATP خود را هیدرولیز می کند و ADP 351773 و Pi حاصل از هیدرولیز را متصل به خود نگه می دارد. سپس Pi آزاد می شود و اکتین به ADPمتصل می ماند. در انتهای منفی، اکتین های متصل به ADP (ADP-اکتین) از رشته جدا می شوند. پروتئین پروفیلین با اتصال به ADP-اکتین آزاد، باعث تعویض ADP با ATP می شود. عمل پروفیلین مشابه با عمل فاکتورهای تعویض کننده نوکلئوتید گوانین (GEFها) در فعال کردن G پروتئین ها است. در نتیجه عمل پروفیلین، تقریبا تمامی اکتین آزاد در سلول متصل به ATP است. پروفیلین می تواند به ATP-اکتین حاصل متصل بماند و همراه با آن به انتهای مثبت رشته در حال رشد متصل شود و خود سپس جدا شود. غلظت اکتین آزاد سیتوزولی بسیار بالا می باشد (بین 50 تا 200 میکرو مولار) و گاهی تا 20 درصد جرم پروتئین های سلول را تشکیل می دهد. از طرفی Cc (غلظت بحرانی) برای رشته های اکتین در شیشه تنها حدود 2/0 میکرومولار است. از پروفیلین پروتئین کوچکی است که به زیر واحدهای متصل به ADP در رشته های اکتین متصل شده و باعث ناپایداری رشته و شکسته شدن آن می شود. این شکسته شدن در نزدیکی انتهای منفی باعث تسریع دپلیمریزاسیون رشته های اکتین می شود. انواع پروتئین های دیگر نیز با رشته های اکتین برهمکنش می دهند. پروتئین های سرپوش با اتصال به انتهای ریز رشته ها پویایی و راه رفتن پیوسته آنها را تنظیم می کنند تا سوار شدن و از هم پاشیدن این رشته ها تحت کنترل باشد. برای مثال، پروتئین Capz با تمایل زیاد به انتهای مثبت ریز رشته ها متصل و مانع از رشد آنها از این انتها می شود. پروتئین دیگری به نام تروپومیوزین نیز به انتهای منفی متصل می شود تا مانع رشد یا کوتاه شدن در این انتها شود.