دانلود مقالات ISI درباره کالپین + ترجمه فارسی

کالپین(به انگلیسی: Calpain) یک مجموعه پروتئینی پروئتولیتک و سیتوسولیک می­باشد که وجود آن در همه سلول­های عضلانی ثابت شده است. این سیستم شامل پروتئازهای طبیعی وابسته به کلسیم، می­باشد که نقش اساسی در رشد ماهیچه و تردی گوشت ذبح شده دارند. کالپاین­ها را عامل شروع کننده تجزیه ماهیچه­های میوفیبریل، می­دانند. بطور کلی آنزیم­های کالپاین از طریق کنترل تجزیه میوفیبریل­ها در طول حیات حیوان، رشد ماهیچه را تحت کنترل دارند و پس از کشتار، از طریق تجزیه کردن Z-Disk های موجود در ماهیچه اسکلتی و همچنین تضعیف پیوندهای موجود بین میوفیبریل­ها، باعث تردی و بازارپسندی گوشت می­شوند. فعالیت کالپاین­ها وابسته به یون کلسیم می­باشد و همان­طور که اشاره شد این سیستم با پروئتولیز میوفیبریل­ها، کلیدی­ترین نقش را در تردی گوشت ذبح شده ایفا می­کنند. بطور کلی دو نوع کالپاین شناسائی شده است که هر دوی آن­ها هترودایمر هستند و حاوی زیر واحدهای کوچک مشترکی می­باشند که K30 و زیر واحد متفاوت بزرگتری با K80 می­باشد. کالپاین A که به میو-کالپین معروف است در حضور 50 الی 100 میکرومول یون کلیسم حاوی حداکثر فعالیت می­باشد و کالپاین B که به ام-کالپین معروف است در حضور یک الی 2 میلی مول یون کلیسم دارای حداکثر فعالیت می باشد. فعالیت کالپاین B نسبت به A بیشتر است و به غلظت­های میلی مولار کلسیم برای فعالیت، نیاز دارند هردو در حالت غیرفعال، به صورت هترو دایمر هستند. اکثر محققان معتقدند که با روش ژنتیکی می­توان مشکل تردی گوشت را تا حدودی از بین برد و در این میان، سامانه آنزیمی کالپاین مهم­ترین نقش را دارد. بنابراین بهترین شیوه پیش بینی تردی گوشت باید بر­اساس شناسایی شاخصی باشد که توانایی این سامانه را اندازه­گیری کند. مطالعات اخیر به اتفاق تایید می­کنند که پروتئاز کالپین یکی از مهم­ترین­فاکتورها در بهبود تردی و کیفیت گوشت است، که این کار را بیشتر با تجزیه پروتئین­های تیتین و توبولین انجام می دهد. تاکنون تحقیقات بسیاری بر روی توالی زیر واحد تنظیمی ژن کالپین دو انجام گرفته است، که همگی پلی مورفیسم بودن این ناحیه را تایید می کنند. علاوه براین، مطالعات دیگری نیز برای بررسی اثر این چندشکلی­ها بر کیفیت گوشت بعد از کشتار و صفات رشد انجام شده است. چانگ و همکاران (1999) قسمت­های از ژن کالپین 3 از ژنوم گوسفند را تکثیر کردند و جهش نقطه­ای این ناحیه را با روشPCR-SSCP مورد بررسی قرار دادند. علاوه بر این چانگ و همکاران دریافتند که بین ژنوتیپ­های مورد مطالعه از نظر چربی اطراف لگن، کلیه و قلب اختلاف معنی­داری وجود دارد. چانگ و همکاران همین ناحیه را در گاوهای آنگوس تکثیر و ارتباط آن را با تردی گوشت و خصوصیات لاشه مورد بررسی قرار دادند. زهنگ و همکاران (1996) پلی­مورفیسم آللی زیر واحد تنظیمی کالپین را در گاو با روش PCR- RFLP و بوسیله آنزیم هیل گزارش دادند. در این مطالعه هضم قطعه 1800 bp سه ژنوتیپ AA، AB و BB را مشخص کرد. سوری ماشی و همکاران(1989) نشان دادند که علاوه بر دو پروتئاز معرفی شده، آنزیم کالپاستاتین یکی دیگر از اعضای خانواده کالپاین­ها با نقشی متفاوت­تر از بقیه که به عنوان یک ممانعت کننده اختصاصی پروتئازهای وابسته به کلسیم عمل می­کند شناسایی کردند و اخیراً نقش آن در رشد، لاغری و میزان ضایعات متعاقب کشتار معرفی کرده­اند. بنابراین میزان و سرعت ترد شدن گوشت تا حدود زیادی تحت تأثیر عملکرد آنزیم کالپاستاتین می­باشد.