دانلود مقالات ISI درباره فعالیت آنزیم + ترجمه فارسی

آنزیم نوع خاصی از پروتئین است. آنزیم ها، مانند تمام پروتئین ها از رشته های اسیدهای آمینه ساخته شده اند. عملکرد آنزیم ها به وسیله توالی اسیدهای آمینه، انواع اسیدهای آمینه و شکل رشته تعیین می شود. آنزیم ها مسئول بسیاری از کارهایی هستند که در سلول ها انجام می شود. آنها به صورت کاتالیزور عمل می کنند تا به تولید و افزایش سرعت واکنش های شیمیایی کمک کنند. هنگامی که لازم است یک سلول کاری را انجام دهد، تقریباً همیشه این کار را با استفاده از یک آنزیم انجام می دهد تا آن چه لازم است انجام گیرد را با سرعت همراه کند. آنزیم ها بسیار خاص اند. این به آن معنی است که هر نوع آنزیمی تنها با نوع خاصی از ماده که آنزیم برای آن ساخته شده واکنش نشان می دهد. این مهم است چراکه باعث می شود آنزیم ها اشتباه نکنند و باعث ایجاد واکنش های شیمیایی در جایی که قرار نیست انجام گیرد نشوند. جایگاه فعال در ساختمان آنزیم ها قسمت کوچکی از مولکول آنزیم است که دارای ساختمان سه بعدی است و در عمل آنزیم ها شرکت می کند. سوبسترا در این محل به آنزیم متصل شده و تشکیل کمپلکس آنزیم سوبسترا را می دهد. سپس با تغییر در ساختمان سوبسترا محصول تشکیل شده و از آنزیم آزاد می گردد. از خصوصیات برجسته آنزیم ها اختصاصی بودن و قدرت کاتالیتیک آنها است. به طوریکه بعضی آنزیم ها کاملا اختصاصی عمل می کنند. مثل آسپارتاز که واکنش دو طرفه آمونیاک و اسید فوماریک را کاتالیز نموده آسپارتیک تولید می کند. آنزیم آسپارتاز نمی تواند روی فرم D- آسپارتیک اسید و یا مالیک اسید که ایزومر سیس فوماریک اسید است اثر کند. بعضی آنزیم ها روی تعدادی از ترکیبات که از نظر ساختمانی شبیه هستند،اثر می کنند. مثلا کیموتریپسین،پیوندهای پپتیدی را هیدرولیز می کند که گروه کربونیل آنها مربوط به اسیدهای آمینه فنیل آلانین،تیروزین و تریپتوفان باشد. مشخص شده که فعالیت کاتالیتیکی برخی از آنزیم ها هنگام مجاورت با اسیدها و بازهای قوی،حرارت و محلول های آلی از دست می رود. عوامل موثر بر فعالیت آنزیم ها عبارتند از: الف-اثر حرارت: دمایی که در آن یک آنزیم حداکثر فعالیت را از خود نشان می دهد دمای آپتیمم نامیده می شود. افزایش درجه حرارت سبب افزایش سرعت واکنش های آنزیمی می شود. ولی چون آنزیم ها دارای ماهیت پروتئینی هستند حرارتهای بالا سبب دناتوره شدن و کم شدن فعالیت آنزیم ها می شود. به طوری که ر حرارت های ۸۰-۷۰ درجه آنزیم به کلی غیر فعال می شود. ب-اثر PH: در یک PH خاص آنزیم حداکثر فعالیت را از خود نشان می دهد که به آن PH اپتیمم گویند. PH اپتیمم برای آنزیم های مختلف متفاوت است مثلا PH اپتیمم آنزیم های پپسین،آمیلاز،آلکالین فسفاتاز و اسید فسفاتاز به ترتیب معادل ۵/۱، ۸/۶، ۹ و ۵ می باشد. اگر PH محیط آنزیم از PH اپتیمم آن کمتر و یا بیشتر شود از فعالیت آنزیم کاسته می گردد. ج-اثر غلظت آنزیم: سرعت واکنش آنزیمی با افزایش غلظت آنزیم به طور خطی افزایش می یابد. د-اثر غلظت سوبسترا: در غلظت های کم سوبسترا به علت آزاد بودن مولکول های آنزیم،کمپلکس های آنزیم-سوبسترا تشکیل شده و سرعت واکنش آنزیمی افزایش می یابد. در غلظت های بالاتر سوبسترا به علت اشباع شدن مولکول های آنزیم از سوبسترا سرعت واکنش آنزیمی دیگر افزایش نیافته بلکه در یک حد ثابت باقی می ماند که به آن سرعت ماکزیمم واکنش آنزیمی گویند. فعالیت بیشتر آنزم ها به وسیله ترکیبات شیمیایی مخصوص مهار می شود. این ترکیبات را مهار کننده می گویند. اثر مهار کنندگی ممکن است برگشت پذیر و یا غیر قابل برگشت پذیر باشد. مهارکننده قابل برگشت به دو دسته تقسیم می شوند: ۱-مهارکننده رقابتی که از نظر ساختمان شبیه به سوبسترای حقیقی آنزیم بوده و با اتصال به جایگاه فعال آنزیم عمل آن را مهار می کنند. ۲-مهار کننده های غیر رقابتی که در محلی غیر از جایگاه فعال آنزیم متصل شده. با تغییر در ساختمان فضایی آنزیم عمل آنزیم را مهار می کنند. مهار کننده های غیر رقابتی شباهتی به سوبسترا ندارند.