آشنایی با موضوع

پروتئینهای شوک حرارتی (Heat shock proteins) یا به طور اختصار HSP به مجموع پروتئین‌هایی گفته می‌شوند که در شرایط استرسی در سلول بیان می‌گردند. نقش این سلول‌ها جلوگیری از تغییر کونفورماسیون پروتئین‌ها تحت عوامل استرسی می‌باشند. این پروتئین‌ها در همه سلول‌های زنده در وضعیت متصل یا غیر متصل به پروتئین‌ها وجود دارند. مکان این پروتئین‌ها در هسته و سیتوپلاسم سلول می‌باشد. سلولهای آسیب دیده پروتئینهایی تولید می کنند که از آنها در مقابل آسیب محافظت می کند. یکی از پاسخهای بسیار حمایتی در بیولوژی ایجاد پروتئین های استرس توسط محرکهای آسیب رسان است که در ابتدا تحت عنوان پروتئین شوک حرارتی نامیده می شدند، چرا که اول بار در لارو مگس میوه پس از افزایش ملایم حرارت دیده شد، این مولکولها بظاهر برای بقاء سلول در همه گونه هایی که در معرض آسیب قرار می گیرند ضروری هستند. در سلولهای پستانداران این مولکولها توسط انواع متنوعی از عوامل فیزیکی و شیمیائی و همچنین ایسکمی بوجود می آیند. در پاسخ به بعضی محرکهای پاتولوژیک، سلولها یک سری تغییرات متابولیک، تحت عنوان پاسخ استرس سلول، از خود نشان می دهند که یک مکانیسم سلولی اساسی و مهم بوده و سلولها را قادر می سازد تا در مقابل آسیب های محیطی زنده بمانند. سلولهایی که تحت استرس قرار گرفته اند ژنهائی را که مسئول کد کردن پروتئین های ساختمانی نرمال هستند خاموش می کنند و بیان ژنهایی که مسئول کد کردن پروتئین هایی هستند که دارای عملکرد های سازمان دهی سلولی و حفاظت سلولی می باشند را در سطح بالائی نشان می دهند. بسیاری از پروتئین های استرس سلول ابتدا در پاسخ به شوک حرارتی تجربی توصیف شدند، لذا گروه عمده و اصلی تحت عنوان پروتئین های شوک حرارتی نام گذاری شده اند. واژه های عمومی ″پروتئین شوک حرارتی ″ و ″پروتئین استرس سلول ″ مترادف هستند. وقتی بروسلاها در معرض افزایش درجه حرارت قرار می گیرند پروتئین های شوک حرارتی سنتز می کنند. پروتئین‌های HSP به عنوان چاپرون‌های مولکولی در فرایندهای متعددی همچون فولدینگ پروتئین‌ها، تجمع و انتقال آنها، عبور و مرور پپتیدها و پردازش آنتی ژن تحت شرایط فیزیولوژیک و استرسی نقش دارند. بیان پروتئین‌های HSP بواسطه چندین نوع از عوامل استرس زا همچون تب، الکل، التهاب، استرس‌های اکسیداتیو، فلزات سنگین و همچنین شرایطی که موجب جراحت و نکروزیس می‌گردد القاء می‌گردند. پروتئین های شوک حرارتی دارای وظایف متعددی در بدن هستند که از جمله وظایف آنها می توان شرکت در پیچ خوردگی و خمیدگی، بازکردن خمیدگی پروتئین ها و کمک به سلولها برای پاسخ به استرس ذکر کرد. تحقیقات اخیر نشان می دهد که با افزایش میزان HSP در فیبرهای عضلانی بیماران مبتلا به دیستروفی عضلانی دوشن می توان آنها را تا حد زیادی درمان کرد. این پروتئین های شوک حرارتی بطورطبیعی درون سلولها قراردارند و به پیچ خوردن و بازشدن پیچهای پروتئین دیگر کمک می کنند. میزان این پروتئین ها چنانچه سلولها در معرض استرس های مختلف از جمله افزایش دما قرار بگیرد بالا می رود. افزایش میزان پروتئین های شوک حرارتی بخصوص HSP 72 در درمان بیماری دیستروی عضلانی دوشن مناسب می باشد. پروتئین‌های HSP به جایگاه‌های هیدروفوبیک روی پلی پپتیدها متصل می‌گردند و سبب بروز تغییرات کونفورماسیونی در آنها می‌گردند و از سوی دیگر سبب جلوگیری از ایجاد پپتید‌هایی با فولدینگ اشتباه می‌گردند. پروتئین‌های مرتبط با گلوکز (GRPs)مجموعه ثانویه‌ای از پروتئین‌های استرسی می‌باشند که بسادگی تحت شرایط شوک گرمایی یا استرس‌های اکسیداتیو القاء نمی‌شوند، این پروتئین‌ها در شبکه اندوپلاسمیک وجود دارند.
در این صفحه تعداد 822 مقاله تخصصی درباره پروتئینهای شوک حرارتی که در نشریه های معتبر علمی و پایگاه ساینس دایرکت (Science Direct) منتشر شده، نمایش داده شده است. برخی از این مقالات، پیش تر به زبان فارسی ترجمه شده اند که با مراجعه به هر یک از آنها، می توانید متن کامل مقاله انگلیسی همراه با ترجمه فارسی آن را دریافت فرمایید.
در صورتی که مقاله مورد نظر شما هنوز به فارسی ترجمه نشده باشد، مترجمان با تجربه ما آمادگی دارند آن را در اسرع وقت برای شما ترجمه نمایند.
مقالات ISI پروتئینهای شوک حرارتی (ترجمه نشده)
مقالات زیر هنوز به فارسی ترجمه نشده اند.
در صورتی که به ترجمه آماده هر یک از مقالات زیر نیاز داشته باشید، می توانید سفارش دهید تا مترجمان با تجربه این مجموعه در اسرع وقت آن را برای شما ترجمه نمایند.
Elsevier - ScienceDirect - الزویر - ساینس دایرکت
Keywords: پروتئینهای شوک حرارتی; Expressed sequence tags; Heat shock proteins; Molecular chaperones; SUCEST; Sugarcane.AD, SUCEST library AD1; AM, SUCEST libraries AM1 and AM2; CL, SUCEST libraries CL1-7; CAP3, Contig assembly program; cpn60, chloroplast Hsp60; EST, expressed sequence ta
Elsevier - ScienceDirect - الزویر - ساینس دایرکت
Keywords: پروتئینهای شوک حرارتی; Biomarker; Ecotoxicology; Genotoxicity; Benzo[a]pyrene; Retinoblastoma 110 protein; Proliferating cell nuclear antigen; Multixenobiotic resistance protein; Heat shock proteins
Elsevier - ScienceDirect - الزویر - ساینس دایرکت
Keywords: پروتئینهای شوک حرارتی; astrocyte; cellular stress; constitutive heat shock protein expression; intraocular pressure; Müller cell; stereology; asf; area sampling fraction; ChAT; choline acetyltransferase; FG; Fluoro-Gold; GFAP; glial fibrillary acidic protein; GS; glutamine syn
Elsevier - ScienceDirect - الزویر - ساینس دایرکت
Keywords: پروتئینهای شوک حرارتی; Protéasome; Protéines de choc thermique; Hsp70; Hsp90; Hsp27; Inflammation; Agrésome; Amyloïdes; Apoptose; Proteasome; Heat shock proteins; Hsp 70; Hsp 90; Hsp 27; Inflammation; Aggresome; Amyloids; Apoptosis;
Elsevier - ScienceDirect - الزویر - ساینس دایرکت
Keywords: پروتئینهای شوک حرارتی; Sleep deprivation; glucose-regulated proteins; heat shock proteins; immediate early genes; gamma-hydroxybutyrate; zolpidem; BZ; benzodiazepine; EEG; electroencephalogram/electroencephalographic; EMG; electromyographic; NBA; number of brief awakenings; NRE
Elsevier - ScienceDirect - الزویر - ساینس دایرکت
Keywords: پروتئینهای شوک حرارتی; C. albicans; Candida albicans; Hsps; heat shock proteins; MIC; minimum inhibitory concentration; MK; Mannich ketone.; Microchip electrophoresis; Capillary electrophoresis; Antifungal drugs; Candida albicans; Stress proteins; Fused cyclic Mannich ketone;
Elsevier - ScienceDirect - الزویر - ساینس دایرکت
Keywords: پروتئینهای شوک حرارتی; Advanced glycation end-products; Apoptosis; Heat shock proteins; Methylglyoxal; Non-small cell lung cancerAGE, advanced glycation end-product; CML, Nε-(carboxymethyl)lysine; Hsp, heat shock protein; RAGE, receptor for advanced glycation end-products
Elsevier - ScienceDirect - الزویر - ساینس دایرکت
Keywords: پروتئینهای شوک حرارتی; Cytotoxicity; Stress proteins; Metallothionein; Heat shock proteins; Cadmium; Arsenic; Phenotypic anchoring; FGC4 cells; Rat hepatocytes; HepG2 cells