آشنایی با موضوع

میوزین ها خانواده‌ای از موتورپروتئین‌ها هستند که با رشته‌های اکتین درپیوسته هستند و با بکاربردن ای تی پی بر روی اکتین حرکت می‌کند. میوزین در همۀ یوکاریوت‌ها جز جلبکهای قهوه‌ای و برخی از آغازیان وجود دارد. میوزین یک پروتئین سنگین است که از سه ناحیه که معمولاً به سر، بازو (یا گردن) و دم نامگذاری می‌شوند؛ تشکیل شده است. اساسِ حرکتِ عضله، تحرک ناحیۀ بازو و قدرتِ چسبندگیِ ناحیۀ سر به اکتین یا پروتئین‌های دیگر است. خانواده میوزین‌ها دربرگیرنده میوزین‌های گوناگونی هستند که هر یک کارکرد ویژه‌ای دارند و در یاخته‌های ویژه‌ای بیان می‌شوند. برای نمونه، میوزین ۲، میوزینی است که در ماهیچه‌ها بیان می‌شود و برای فرایند حرکت ماهیچه‌ها نیاز است. میوزین ۱، میوزینی است که در سلول‌های گوناگون برای حرکت ویزیکول‌ها نیاز است. برخی از میوزین‌ها تک واحدی هستند و برخی دیگر از میوزین‌ها دو یا چند زیرواحدی هستند و از زنجیره‌های سبک و سنگین درست شده‌اند. مراحلِ حرکتِ میوزین روی رشتۀ اکتین به این ترتیب است: 1- در حضور کلسیم، قسمتی از تروپونین که به رشتۀ اکتین تابیده شده است، نمایان می‌شود. این قسمت نمایان شده محل مورد علاقۀ سرِ میوزین است. 2- سرِ میوزین به اکتین می‌چسبد. 3- در حضور منیزیم، آ. ت. پ. که به سرِ میوزین چسبیده، انرژی خود را رها می‌کند و از آن جدا می‌شود؛ این انرژی صرف خم شدنِ بازوی میوزین می‌شود. 4- با وجود آ. ت. پ. کافی در محیط، یک آ. ت. پ به سر می‌چسبد و موجب جدا شدنِ سر از اکتین می‌گردد. 5- بازو به حالت باز قرار می‌گیرد. میوزین ۲، یا می‌وزین ماهیچه‌ای، از دو زنجیره سنگین و ۴ زنجیره سبک ساخته شده‌است. می‌وزین‌های ۲ بر پایه زنجیره سنگین خود نامگذاری می‌شوند. زنجیره‌های سبک می‌وزینی: هر مولکول می‌وزینی دارای چهار زنجیره سبک است دو تا از آنها پایه‌ای ودوتای دیگر تنظیمی و قابل فسفریله شدن می‌باشند و می‌توانند نقش مهمی در تنظیم برهمکنش‌های اکتین می‌وزینی و دینامیک ضربه نیرو داشته باشند. زنجیره‌های سبک مولکول‌های می‌وزین می‌توانند سرعت حرکت اکتین درسرتاسر می‌وزین را به صفر کاهش دهند بی اینکه بر فعالیت ATPase تاثیری داشته باشد. زنجیرهای سبک پایه: ایزوفوم MLC پایه در حالت می‌تواند سرعت بیشینه کوتاه شدن تار ماهیچه‌ای و سارکومر را کم کند. زنجیره‌های سبک تنظیمی: زنجیره‌های سبک تنظیمی در سنجش با زنجیره سبک پایه دورتر از سر می‌وزین قرار گرفته‌اند ولی هنوزهم در شرایطی هستند که دینامیک اکتین و پل عرضی می‌وزین را کاهش می‌دهند، نقش نخستین آنها تغییر عملکرد پل عرضی از راه فسفوریلاسیون آنها است. به نظر می‌رسد فسفوریلاسیون MLC حساسیت عناصر انقباضی به کلسیم را افزایش می‌دهد به گونه‌ای که فرآوری نیرو در فرکانس‌های تحریکی پایین واما نه در تتانی افزایش می‌یابد.
در این صفحه تعداد 688 مقاله تخصصی درباره میوزین که در نشریه های معتبر علمی و پایگاه ساینس دایرکت (Science Direct) منتشر شده، نمایش داده شده است. برخی از این مقالات، پیش تر به زبان فارسی ترجمه شده اند که با مراجعه به هر یک از آنها، می توانید متن کامل مقاله انگلیسی همراه با ترجمه فارسی آن را دریافت فرمایید.
در صورتی که مقاله مورد نظر شما هنوز به فارسی ترجمه نشده باشد، مترجمان با تجربه ما آمادگی دارند آن را در اسرع وقت برای شما ترجمه نمایند.
مقالات ISI میوزین (ترجمه نشده)
مقالات زیر هنوز به فارسی ترجمه نشده اند.
در صورتی که به ترجمه آماده هر یک از مقالات زیر نیاز داشته باشید، می توانید سفارش دهید تا مترجمان با تجربه این مجموعه در اسرع وقت آن را برای شما ترجمه نمایند.
Elsevier - ScienceDirect - الزویر - ساینس دایرکت
Keywords: میوزین; CVF; cell volume fraction, the fraction of the construct occupied by cells; ECM; extracellular matrix; ECMT; embryonic chick metatarsal tendon; EM; electron microscopy; FACS; fluorescence activated cell sorting; FVF; fibril volume fraction, the fraction o
Elsevier - ScienceDirect - الزویر - ساینس دایرکت
Keywords: میوزین; lacrimal gland; ocular surface; gene therapy; cytokines; interleukin-10; myosin; Myo5c; KCS; keratoconjunctivitis sicca; SjS; Sjögren's syndrome; vIL-10; viral interleukin-10; SV; secretory vesicle(s); rSV; recruitable secretory vesicle(s); LGAC; lacrima