دانلود مقالات ISI درباره انتقال انرژی رزونانسی فورستر + ترجمه فارسی

انتقال انرژی رزونانسی فورستر (FRET) یک تکنیک مخصوص برای اندازه گیری فاصله بین دو کروموفور است که به عنوان یک جفت کننده پذیرنده شناخته می شود. محدودیت FRET این است که این فرایند تنها زمانی عمل می کند که فاصله جدایی از جفت گیرنده دریافت کننده کمتر از 10 نانومتر باشد. با این حال، FRET یک پدیده بسیار وابسته به فاصله است و به یک ابزار محبوب برای اندازه گیری فعالیت های پویا مولکول های بیولوژیکی در داخل نانومواد تبدیل شده است. مکانیزم FRET شامل یک فلوروفور دهنده در حالت الکترونی برانگیخته‌است که می‌تواند انرژی برانگیختگی اش را به یک فلوروفور گیرنده نزدیک خودش به صورت غیر تابشی منتقل کند. در واقع فلوروفور برانگیخته مانند یک دوقطبی نوسان کننده‌است که می‌تواند با دو قطبی دیگری که فرکانس تشدید شبیه خودش دارد، تبادل انرژی انجام دهد؛ درست مانند یک جفت دیاپازون که در فرکانس مشابه نوسان می‌کنند. جفت مولکولی که به این شکل اثر متقابل دارند، جفت دهنده-گیرنده می‌نامند. این گذار انرژی با کاهش یا از بین بردن فلئورسانس دهنده و کاهش طول عمر تراز برانگیخته آشکار می‌شود، که این پدیده با افزایش در شدت فلئورسانس گیرنده همراه‌است. در حضور مولکول گیرنده مناسب، فلوروفوردهنده می‌تواند انرژی تراز برانگیخته اش را به طور مستقیم به گیرنده انتقال دهد، بدون اینکه فوتون گسیل کند. برای روی دادن FRET باید این شرایط برقرار باشد: ۱-طیف نشری فلئورسانس مولکول دهنده باید با طیف برانگیختگی یا جذب گیرنده همپوشانی داشته باشد. درجه همپوشانی با انتگرال همپوشانی طیفی(J) نشان داده می‌شود. 2- دو فلوروفور دهنده و گیرنده باید در فاصله بسیار نزدیک باشند. (معمولاً حدود ۱-۱۰ nm) ۳- طول عمر فلئورسانس دهنده باید آنقدر باشد که اجازه اتفاق افتادن FRET را بدهد. 4- راستای ممنتوم دو قطبی های دو فلوروفور نیز نسبت به یکدیگر اهمیت دارد. برای مثال اگر راستای دوقطبی ها بر هم عمود باشد FRET اتفاق نمی‌افتد. کاربردها: بستگی شدید بازده FRET به فاصله به طور گسترده در مطالعه ساختار و دینامیک پروتئین‌ها و نوکلئیک اسیدها، تشخیص دادن و تصویر کردن اثرات متقابل بین مولکولی و گسترش آزمایش‌های مربوط به پیوندهای بین مولکولی مورد استفاده قرار می‌گیرد. به ویژه اخیراً FRET و FLIMکاربردهای وسیعی در تحلیل اثرات متقابل پروتئین‌ها با یکدیگر پیدا کرده‌است. در محیط‌های دینامیک سلولی پروتئین هاو سایر اجزای سلولی تحت تاثیر فرایندهای زیادی هستند. برای بررسی تغییرات سلولی و برهم کنش بین سلول‌های زنده در محیط طبیعی شان، که در زمان‌های کوتاهی در حد میکرو و نانو ثانیه صورت می‌گیرند، تصویربرداری سریع اهمیت ویژه‌ای دارد. در روش ترکیبی FRET و FLIM، هر پروتئین در ارتباط با مولکول‌های دهنده و پذیرنده مناسبی است و انرژی به صورت غیر تابشی منتقل می‌شود. این انرژی را می‌توان با استفاده از تصویربرداری confocal یا multi-photon رصد کرد. دراین روش ترکیبی تصویربرداری با اندازه گیری طول عمر دهنده در صورت حضور یا عدم حضور پذیرنده انجام می‌گیرد. در این اندازه گیری می‌توانیم با تخمین بازده انتقال انرژی، اطلاعاتی درباره فاصله مولکول‌ها بدست آوریم.